Језик :
SWEWE Члан :Пријава |Регистрација
Претражи
Енциклопедија заједница |Енциклопедија Одговори |Пошаљи питање |Речник Знање |Додај знања
Претходна 1 Следећи Изаберите Странице

Домен

Домен је биолошки макромолекули који имају специфичну структуру и самосталне функционалне регионе, посебно у области подразумева протеина. У глобуларних протеина, структурна домена има своје специфичне структуре Кватернерна, његова функција зависи од протеина део остатка молекула, али са различитим доменима протеина може тако често немају секундарну структуру која повезује кратак низ. Различите протеинске домени често узроковано различитим генетског кода ексона.Структура

У структури протеина три независне јединице расклапање. Неколико домени су обично комбинација супер секундарних структурних елемената односи се на полипептидни ланац протеина на основу структуре у два даље увијен искључен у неколико релативно независно од приближно сферног скупштине.

Домена (Домаин Структурна) је између секундарног и терцијарног структуре другог објекта између слојева. Такозвани домен је јасно одвојено протеинских субјединица области близу сферне структуре, такође познат област. Први полипептидни ланац у одређеним аминокиселинских остатака у суседне области редовних средњих структура се формира, а онда секундарна структура, али и суседних делова окупили заједно да формирају супер-секундарних структура, на основу полипептидни ланац наборима терцијарна структура слична сферични. За веће молекуле протеина или њиховим деловима, често полипептидни ланац од два или више просторно другачија, релативно независно од регионалних структура асоцијативне терцијарне структуре, ово, релативно независне регионалне структуре на назива структурним домена. За мање протеинских молекула или подстаница, домена и његова терцијарна структура је често што значи да ови протеини су самохране домена или њиховим деловима. Домен сам се чврсто монтиран, али структура односа између домена и домен слабе. Домен и домен често имају дужине од пептидних ланаца везаних за формирање тзв регион зглоба. Различити молекули протеина у различитим бројем домена, исти молекул протеина у неколико домена на сличан или веома разликују једни од других. Заједнички домен аминокиселинских остатака 100 до 400, између минималне домену само 40 до 50 аминокиселинских остатака, велики домен може да буде више од 400 аминокиселинских остатака.

Природа

Такође познат као примитивци. Склопивим јединице протеинских молекула, што је већи молекул протеина или тродимензионални пресавијањем подјединице нивоу или релативно независне тродимензионалну ентитета. Дуго риболов искључен полипептидни ланац је последњи корак асоцијативна домен (удружење), из активне молекуле протеина или њиховим деловима. У нивоу (димензија) структура аминокиселине редослед појединих региона суседних аминокиселинских остатака формира редовним средњим (димензионални) структуре (као што су α-хеликс, β-пута, β-Турн и случајни калем, итд) , а затим секундарне структуре суседних комада окупљени заједно да формирају супер-секундарне структуре, а на основу тога даље искључен полипептидни ланац, или готово сферног тродимензионалних (ниво) из структуре () домена . За велики округао протеина, често је велика полипептидни ланац два или више релативно независне димензије чврстог тродимензионалне структуре направљен од удружења. Најчешћи структурни домен садржи око 100 до 200 аминокиселинских остатака, углавном најмање 40, више него што може да буде и до 400; За мање молекуле протеина или подстаница, "домена" и "терцијарне структуре" се често концепт, који се, ови протеини су део једног домена молекула (као што су јаја лизозим). Са функционалне тачке гледишта, многи од фермента је мулти-домена протеина, активни центар се налази између домена, који се на основу: (1) путем одређених домена лако да изгради тродимензионални распоред активног центра, (2) домена често само неколико минута између ланаца пептида повезани тако склони релативног кретања између домена, која ће бити погодна за активне место везивања супстрата или примењене стреса, центара за помоћ комбинују аллостериц модулатори и аллостериц ефекти јављају, како би се олакшало реакцију ензима катализа.

Класификација

У циљу испитивања структуре протеина базичног закона, људи користе различите методе из различитих углова за познате класификације структуре протеина, неки су засновани на биолошке функције, неки су засновани на самој структури, нека комбинација ова два заједно за класификацију . На пример, цинк металопротеиназе је врста катализатора пептидна ланца, унутрашње пептида обвезница хидролизе ендопептидасе ензима, иако појединих њених чланова породице укупна просторне структуре знатно разликују, али су каталитичке активности структура је веома слична, тако да су поверена у класи протеина.

Међутим, већина људи су упознати са, или М. Левит и Ц. Цхотхиа класификација структуре протеина. Овај метод је комбинација секундарне структуре да већина структуре основног домена и структуре протеина који је подељен у четири категорије: α-типа, типа β, α / β-типа и друге врсте домена структуре. α-типа домена структура је углавном састављена од стране α-спирале, на пример, структура миоглобина. β-типа домена структури доминирају анти-паралелни Бу позирање поново је искључен, што је обично две парцеле Овај преклопе задња једни са другима, као што су пластид пигмента плаве структуре. α / β-типа домена структура је умотан од α-хеликса од β-ланца паралелног оријентисани; β-α-β узорак састављен од, на пример, триосе изомераза фосфата, глукозе изомераза каталитичког домена структура. Неки протеини су испрекидан α-и β-образац комбинација, и обично умотан од α-Хелик која је саставни део домена структуре малог против паралелни β-искључен леђа, што се може сматрати да припадају четвртој категорији као што нуцлеасе структура. Ту су и неки мали протеини, они су богати у дисулфид обвезница или метални јон, да формира посебну врсту структуре ових протеина се у великој мери од стране метални јон или дисулфид мостова, тако да изгледа од конвенционалних протеини појављују неуредно.

α-хеликса;

α / β-типа;

Пуно β-преклапајући;

Случајна ролл типа;

Супстанца

Домен је у суштини комбинација секундарне структуре, терцијарне структуре као члан. Сваки домен представља функцију, респективно.

Примери

Постоје 2 лактат

Пхитопхтхора лопта берза протеина домен (Иг) домена од 12. [ВЛ (светло ланац променљива регион), ДК (светло ланац константа регион), ВХ (тешки ланац променљива регион), ЦХ1 (тешки ланац константа регија 1 ), ЦХ2 (тешки ланац константа зона 2), ЦХ3 (тешки ланац константа регија 3) свака 2]. Иг променљива регион који одређује специфичност Иг и других биолошких особина, као што су имуногеност и проћи кроз плаценту, уз допуну (или макрофага адсорпције) и тако одређује сталном региона.

Форма: домен структура између попустљивости, често формирајући пукотина или пукотинама пећина има много неполарних остатака аминокиселина, који су хидрофобне, молекули воде дозволити да уђу, него да прими протеина натријум кофактор ензима или супстрата и други молекули.

Значење: активан сајт протеинске структуре или аллостериц сајтови су смештена у пукотинама. Пошто је веза између флексибилности областима, сваки домен може бити релативно велика у односу покрет, фисуре отворен или затворен, да олакша интеракција протеина са другим молекулима, активни центар ових делова где је често делове или аллостериц обавезујући сајта.

Статус

Неке од глобуларних протеина пептид ланца, или ковалентно везује за два или више полипептида ланаца у просторној структури могу поделити у неколико под-сферне структуре у којој је сваки од сферног структуре назива поддомена . Са протеина између различитим доменима пептида ланцу међусобно повезани, док је огромна већина повезује два домена су једноланчана пептид ланац, само у ретким случајевима ће имати прегршт двапут изгубљених веза пептидних ланаца различитих структурних домена. У рендгенске дифрактограм извученог електронске густине, јасно се може видети да су неке од порција протеина глобуларних на неке пукотине, ове пукотине сваки део везе између домена, а веза је лабава домена , али и даље припадају истом ланцу пептида пептидним ланцима и протеина који везују различите не-везивање интеракција између подјединица одржава структура ослања битно другачији.

Домен је тесну везу између простора који се налази поред једни другима у примарној структури аминокиселинских остатака у тродимензионалном структуром домена и суседних један другоме у примарној структури аминокиселинских остатака једни од других у домену просторна структура су далеко једно од другог и припадају различитим доменима.

Комплетан протеина домена уско везане физиолошке функције, понекад неколико домена заједно да постигнете физиолошку функцију, а понекад домен може самостално заврши физиолошку функцију, али непотпуна домен структура је вероватно да произведе физиолошким функција. Дакле, физиолошке функције протеина доменима структурална основа, мора се напоменути да, иако је функција протеина домена и близу, али у структури и функцији домену није исти концепт домена.

Разлика

Мотив (мотив) који је супер-секундарне структуре, укратко, јесте комбинација редовног секундарне структуре. На пример Хелик - петља - Хелик, бета склопиве комбинације комбинација, док је Француска спирала. Други пример је леуцин рајсфершлус, цинк прст мотиви типични

Они обављају одређену функцију, да и структура Кућиште јединице, и функционалне целине, могу се директно користити као домен и терцијарне структуре грађевинских блокова. Неки фактори протеина и ДНК главни жлеб везна места ослањају на неку одређену мотивом. Домена (домен) је велики молекул протеина у формирању неке просторне структуре могу се идентификовати, компресија зона је често сферни или влакнима компресија зона. Они су такође и структурална јединица је функционална јединица. Такав простор је имуноглобулин домен функције.

Очигледно домени калуп тело и другачији концепт.


Претходна 1 Следећи Изаберите Странице
Корисник Преглед
Но цомментс иет
Ја желим да коментаришем [Посетилац (34.226.*.*) | Пријава ]

Језик :
| Проверите код :


Претражи

版权申明 | 隐私权政策 | Ауторско право @2018 Свет енциклопедијско знање